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Estructura de Ensamblados Macromoleculares

Carlos Fernández Tornero   > ORCID   0000-0001-5097-731X

Web  https://www.cib.csic.es/es/departamentos/biologia-fisico-quimica/estructura-de-ensamblados-macromoleculares
Tel.  +34 91 837 31 12
Mail  cftornero@cib.c

Carlos Fernández Tornero es Investigador Científico del CSIC. Realizó un doctorado en cristalografía de rayos X en el CIB-CSIC, gracias a una beca FPU, complementada con una estancia con el Prof. Robert Huber en el Max Planck de Múnich. Su tesis doctoral recibió los premios Josep Tormo y Juan Abelló Pascual I. Durante su etapa posdoctoral en el EMBL-Grenoble, financiada por una beca EMBO Long Term, empleó la microscopía electrónica y la cristalografía de rayos X para estudiar diversos complejos macromoleculares. Seguidamente, obtuvo un puesto de Científico de Plantilla en el EMBL-Heidelberg, donde estudió las ARN polimerasa eucariotas, al tiempo que dirigió la plataforma de cristalización de dicho instituto.

En 2008 le fue concedida una ayuda del programa Ramón y Cajal. Inició su grupo de investigación en 2011, enfocado en la caracterización estructural de proteínas y complejos macromoleculares mediante criomicroscopía electrónica y cristalografía de rayos X. Cuenta con una treintena de publicaciones y una patente licenciada en EE.UU., y ha sido invitado a una veintena de conferencias en congresos e instituciones nacionales e internacionales. Ha dirigido y dirige diversos proyectos de investigación con financiación pública y privada. Realiza labores de docencia en distintas universidades y en cursos de especialización internacionales. También es coordinador científico de las plataformas de Química de Proteínas y Microscopía Electrónica en el CIB-CSIC. En 2015 recibió del CSIC la distinción de “Buenas Bazas de la Investigación Madrileña”.

MIEMBROS
  • Srdja Drakulic
  • Marta Sanz Murillo
  • Carolina Correa Maté
  • Álvaro Ras Carmona

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INVESTIGACIÓN

Los procesos celulares son llevados a cabo por las macromoléculas, principalmente proteínas y ácidos nucleicos, que funcionan como verdaderas máquinas nanoscópicas, actuando de manera individual o, más comúnmente, asociadas en complejos macromoleculares. Estos ensamblados suelen ser dinámicos, lo que dificulta su estudio, pero conocer cómo trabajan es fundamental para comprender la función celular, así como la base de ciertas enfermedades.

En nuestro grupo combinamos la cristalografía de rayos X y la microscopía electrónica para estudiar la estructura tridimensional de las macromoléculas y sus complejos. Los estudios estructurales se complementan con otras técnicas bioquímicas, biofísicas y funcionales.

Nuestra principal línea de investigación es la caracterización de la transcripción eucariótica, con especial foco en la regulación de las ARN polimerasas, que son las enzimas encargadas de catalizar dicho proceso.

Entre nuestras contribuciones más relevantes, destaca la caracterización estructural de distintos estados conformacionales de la ARN polimerasa I, enzima encargada de producir el ARN que constituirá el esqueleto del ribosoma. Inicialmente, obtuvimos la estructura cristalográfica del estado inactivo, lo que permitió desvelar la arquitectura de la enzima y algunos mecanismos que regulan su función (Nature, 2013). Posteriormente, estudiamos el estado activado de la enzima mediante criomicroscopía electrónica y demostramos que la transición entre los estados activo e inactivo juega un papel esencial en la regulación de la síntesis del ARN ribosómico (eLife, 2017). Ahora nuestra meta es continuar con la caracterización estructural y funcional de proteínas y complejos implicados en importantes procesos celulares.

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