Un estudio sobre el factor de elongación de la traducción eIF5A, dirigido por Paula Alepuz y Vicente Pelechano, ha sido publicado en la prestigiosa revista Nucleic Acids Research.
Paula Alepuz, Investigadora del grupo Genómica Funcional de Levaduras; y Vicente Pelechano, del grupo de investigación en el Karolinska Institutet de Estocolmo, han dirigido el trabajo “eIF5A facilitates translation termination globally and promotes the elongation of many non polyproline-specific tripeptide sequences”, que fue publicado en la revista Nucleic Acids Research el pasado mes de mayo.
En este estudio, el equipo de investigación, codirigido por Paula Alepuz y José Enrique Pérez Ortín y que se encuentra en el Departamento de Bioquímica y Biología Molecular y que forma parte de la ERI BiotecMed, profundiza en la comprensión del proceso de síntesis de proteínas por las células.
Estas, a partir de RNAs mensajeros, copias de los genes que están presentes en el ADN, realizan la traducción, un proceso que puede regular la cantidad y el momento en el que se produce una proteína necesaria para la célula. Para llevar a cabo la traducción, las células utilizan ribosomas y factores proteicos, de manera que los ribosomas van moviéndose por el RNA mensajero y uniendo aminoácido tras aminoácido para generar una cadena continua que constituirán una proteína.
En concreto, el trabajo dirigido por la Dra. Alepuz se centra en el factor de elongación de la traducción, eIF5A. Este factor solamente sería necesario para ayudar a la progresión de los ribosomas cuando estos se atascan en secuencias de aminoácidos difíciles de incorporar en la cadena proteica.
eIF5A es esencial para la viabilidad de las células eucariotas, y en humanos, el nivel de la proteína eIF5A está aumentado en los tumores, y en especial en aquellos que generan después una metástasis.
El estudio, publicado en Nucleic Acids Research, investiga a nivel de todo el genoma del organismo Saccharomyces cerevisiae, utilizado como modelo de células eucariotas, cuáles son las secuencias de aminoácidos donde los ribosomas se paran en ausencia de eIF5A. A partir de los datos que han obtenido, Pelechano y Alepuz han podido crear un catálogo de secuencias de aminoácidos dependientes de eIF5A y han determinado qué proteínas de levadura dependen de este factor para su síntesis. Además, también han predicho qué proteínas de las células humanas serían dependientes de eIF5A y han encontrado qué proteínas implicadas en neurogénesis y en la organización del citoesqueleto de las células son candidatas a tener una síntesis controlada por eIF5A.
Estos resultados permitirán en el futuro avanzar en la comprensión de la función de eIF5A en procesos tan importantes como la formación y la expansión de tumores
